LIU WZ et. al. Escherichia coli glycerol kinase: role of a tetramer interface in regulation by fructose 1,6-bisphosphate and phosphotransferase system regulatory protein Illglc. Biochemistry. 1994 Aug 23; 33(33): 10120-6. HUANG HS et.al. Thermostable glycerol kinase from Thermus flavus: cloning, sequencing, and expression of the enzyme gene.Biochim Biophys Acta. 1998 Feb 17; 1382(2):186-90. PETTIGREW DW, et.al. A single amino acid change in Escherichia coli glycerol kinase abolishes glucose control of glycerol utilization in vivo. J Bacteriol. 1996 May; 178(10):2846-52. EP 1715056 A1, 25.10.2006. RU 2230114 C2, 10.06.2004.
Имя заявителя:
Закрытое акционерное общество "Научно-исследовательский институт Аджиномото-Генетика" (ЗАО АГРИ) (RU)
Изобретатели:
Рыбак Константин Вячеславович (RU) Сливинская Екатерина Александровна (RU) Шереметьева Марина Евгеньевна (RU) Оводова Юлия Александровна (RU) Козлов Юрий Иванович (RU)
Патентообладатели:
Закрытое акционерное общество "Научно-исследовательский институт Аджиномото-Генетика" (ЗАО АГРИ) (RU)
Реферат
Изобретение относится к биотехнологии. Изобретение представляет собой способ получения L-аминокислоты с использованием бактерии, принадлежащей к роду Escherichia, которая модифицирована таким образом, что содержит глицеринкиназу, в которой ингибирование фруктозо-1,6-дифосфатом по типу обратной связи ослаблено, и указанная глицеринкиназа содержит замену, по крайней мере, одной аминокислоты на другую в области, соответствующей положениям с 233 по 235 в аминокислотной последовательности глицеринкиназы дикого типа, представленной в SEQ ID NO:4. Изобретение позволяет получать L-аминокислоты с высокой степенью эффективности. 11 з.п. ф-лы, 3 ил., 4 табл.